Especificidad de accion de las enzimas

Puede reducir la afinidad por el sustrato original o incluso permitir la unión a un nuevo sustrato. Los inhibidores competitivos se unen al sitio activo, bloqueando al sustrato. Las mutaciones en los genes que codifican enzimas pueden alterar la especificidad.

Sin la especificidad, el metabolismo sería caótico y ineficiente. La ausencia del cofactor necesario puede inhibir la actividad enzimática. Las enzimas distinguen entre isómeros ópticos (enantiómeros). La enzima cambia su forma para acomodar mejor al sustrato.

La especificidad también puede depender de cofactores o coenzimas. La especificidad absoluta implica que una enzima cataliza una sola reacción. El modelo llave-cerradura explica parcialmente la especificidad enzimática. La ureasa, por ejemplo, solo descompone la urea en amoníaco y dióxido de carbono.

Este nivel de especificidad es esencial en rutas metabólicas complejas. La especificidad relativa se observa cuando una enzima actúa sobre varios sustratos similares. Contiene aminoácidos específicos que interactúan con el sustrato.

La disposición precisa de estos aminoácidos determina la especificidad. Esto permite una regulación fina de la actividad enzimática. Permite controlar cada paso con precisión. La regulación alostérica es otro mecanismo que influye en la especificidad. Las moléculas alostéricas se unen a un sitio diferente del sitio activo.

Solo un sustrato con la forma y carga correctas se unirá eficazmente. Las enzimas son catalizadores biológicos altamente específicos.